哈勒-维滕贝格马丁路德大学(MLU)的生物化学家们使用标准电子低温显微镜获得了令人惊讶的好图像，与更复杂的设备拍摄的图像不相上下。他们几乎在原子水平上成功地确定了铁蛋白的结构。他们的成果发表在《PLOS ONE》杂志上。

近年来，电子低温显微镜变得越来越重要，特别是在揭示蛋白质结构方面。新技术的开发者在2017年获得了诺贝尔化学奖。方法是：将样品快速冷冻，然后用电子轰击。在传统电子显微镜的情况下，首先从样品中提取所有的水。这是必要的，因为调查是在真空中进行的，这意味着水会立即蒸发，使成像不可能。

然而，由于水分子在生物分子中起着如此重要的作用，特别是在蛋白质中，它们不能使用传统的电子显微镜进行检查。蛋白质是细胞最重要的构件之一，并执行各种任务。为了了解它们的工作原理，深入了解它们的结构是必要的。

由Panagiotis Kastritis博士领导的研究小组在2019年获得了一台最先进的电子冷冻显微镜，他是创新能力中心HALOmem的组长和MLU生物化学和生物技术研究所的初级教授。"在哈勒没有其他类似的显微镜，"Kastritis说。新的赛默飞世尔Glacios 200 kV由联邦教育和研究部资助，并不是同类产品中最好、最昂贵的显微镜。

尽管如此，Kastritis和他的同事们还是成功地确定了储铁蛋白apoferritin的结构，精确到2.7ngstrms ()，换句话说，几乎精确到单个原子。1个ngstrm相当于十分之一的纳米。这使得该研究小组与拥有更昂贵设备的部门处于同一水平。亚铁蛋白经常被用作参考蛋白，以确定相应显微镜的性能水平。

就在最近，两个研究小组打破了一个新的记录，分辨率约为1.2 。"这样的数值只有使用非常强大的仪器才能实现，而全世界只有少数研究小组拥有这样的仪器。我们的方法是为许多实验室中的显微镜设计的。"Kastritis解释说。

电子低温显微镜是非常复杂的设备。"即使是微小的错位也会使图像失去作用，"Kastritis说。对它们进行正确的编程是很重要的，而哈勒拥有这方面的技术专长。但数据收集后进行的分析也同样重要。"显微镜会产生几千张图像，"Kastritis解释说。

图像处理程序被用来创建分子的三维结构。研究人员与MLU生物化学和生物技术研究所的Milton T. Stubbs教授合作，开发了一种新方法来创建蛋白质的高分辨率模型。Stubbs的研究小组使用了X射线晶体学，这是确定蛋白质结构的另一种技术，需要将蛋白质结晶化。他们能够将一种改良形式的图像分析技术与电子低温显微镜拍摄的图像相结合。这使得电荷状态和单个水分子变得清晰可见。

"这是一种很有吸引力的方法，"Kastritis说。不需要非常昂贵的显微镜，而是需要大量的计算能力，而MLU拥有这种能力。现在，除了使用X射线晶体学，电子低温显微镜还可以用来生成蛋白质的图像，特别是那些难以结晶的蛋白质。这样就可以在大学内外进行合作，对具有医疗和生物技术潜力的样品进行结构分析。